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Revisado el 2026-01-08. Lo que sigue en debate se marca como tal.
La mayoría de las serpinas son inhibidores de proteasa, siendo su objetivo las proteasas de serina como quimotripsina. Estas proteasas poseen un residuo de una serina nucleofílicaMen una tríada catalítica. Algunos ejemplos, incluyen trombina, tripsina y las elastas de neutrófilos humanos. Las serpinas actúan como inhibidores irreversibles y suicidas al atrapar un intermediario del mecanismo catalítico de la proteasa. Algunas serpinas inhiben otra clase de proteasas, normalmente proteasas de cisteína y se le conoce como inhibidores de clase cruzada. Estas enzimas difieren de la serinaproteasas en que una cisteína nucleofílica en lugar de una serina en su sitio activo. No obstante, la química enzimática es la misma para las dos clases de proteasa. Ejemplos de serpinas inhibidoras de clase cruzada incluyen la serpina B4, un antigen 1 de carcinomas de células escamosas(SCCA-1) y la serpina aviar, una proteína de etapa específica, mieloide y eritoride de terminación nuclear. Aproximadamente dos tercios de las serpinas humanas realizan roles extracelulares, inhibiendo proteasas en el flujo sanguíneo para modular sus actividades. Por ejemplo las serpinas extracelulares regulan las cascadas proteicas esenciales para la coagulación de la sangre (antitrombina), las respuestas inmune e inflamatoria (antitripsina, antiquimotripsina y el inhibidor C1) y remodelación de tejido (PAI-1). Al inhibir las proteasas de señalización de cascada, solo pueden afectar el desarrollo.
Fuentes: es.wikipedia.org
La tabla de serpinas humanas encontrado al final del documento proporciona ejemplos del rango de funciones realizadas por las serpinas humanas al igual que algunas de las enfermedades que resultan de la deficiencia de serpinas. Las proteasas, objetivo de las serpinas inhibiidoras intracelulares han sido difíciles de identificar debido a que varias de estas moléculas parecen realizar tareas que se superponen. Además muchas serpinas humanas carecen de los equivalentes funcionales precisos en organismos modelos como el ratón. Sin embargo, una función importante de las serpinas intracelulares puede ser proteger de la actividad inapropiada de las proteasas dentro de la célula. Por ejemplo, una de las serpinas mejor caracterizadas es la serpina B9, que inhibe la proteasa de gránulo citotóxico, granzima B. Al hacerlo, la serpina B9 puede proteger contra la liberación inadvertida de granzima B y la activación prematura o no deseada de los mecanismos de muerte celular. Algunos virus usan serpinas para interrumpir las funciones de las proteasas en su huésped. La serpina viral de la viruela de las vacas CrmA se usa para evitar respuestas inflamatorias y apoptóticas de las células huéspedes infectadas. La CrmA aumenta la infección al suprimir la respuesta inflamatoria del huésped a través de la inhibición de IL-1 y el procesamiento de L-18 por la proteasa de cisteína caspasa-1 . En eucariontes una serpina de planta inhibe metacaspasas y una proteasa de cisteína como papaína
Fuentes: es.wikipedia.org
=== Roles no inhibitorios === Las serpinas extracelulares no inhibitorias también realizan un gran conjunto de roles importantes La globulina fijadora de tiroxina y la transcortina transportan las hormonas tiroxina y cortisol respectivamente. La serpina de ovalbúlmina, no inhibitoria es la proteína más abundante del huevo blanco. Su función exacta no se conoce, pero se cree que es una proteína de almacenamiento para fetos en desarrollo. La serpina de choque térmico 47 es una chaperona, esencial para del doblaje apropiado del colágeno. Actúa estabilizando la triple hélice del colágeno mientras está siendo procesada en el retículo endoplasmático. Algunas serpinas son tanto inhibidoras de proteasas y realizan otras tareas. Por ejemplo, el inhibidor nuclear de proteasas de cisteina MENT, en pájaros también actúa como una molécula remodeladora de cromatina en las células rojas de un ave.
Fuentes: es.wikipedia.org
== Cambio conformacional y mecanismo inhibitorio == Las serpinas inhibitorias no inhiben a su objetivo, las proteasas por su típico mecanismo competitivo (candado y llave) usado por la mayoría de los inhibidores de proteasa pequeños ( Kunitz-type inhibitors). En lugar de eso, las serpinas usan un cambio conformacional inusual, el cual altera la estructura de la proteasa y previene que complete la catálisis. El cambio conformacional incluye que el RCL se mueva al extremo contrario de la proteína e insertando una β-plegada A, formando una hebra-β extra antiparalela. Esto convierte a la serpina de un estado estresado a un estado relajado de baja energía(transición de S a R). La serpina y las proteasas de cisteína catalizan el rompimiento de un enlace peptídico por un proceso de dos pasos. Inicialmente, los residuos catalíticos del sitio activo de la tríada realiza un ataque nucleofílico en el enlace peptídico del sustrato, esto libera las nuevas terminales-N y forma un enlace de éster covalente entre la enzima y el sustrato. Este complejo covalente entre la enzima y el sustrato se llama un intermediario acil-enzima. Para sustratos estándares, el puente de éster es hidrolizado y una nueva terminal-C se libera para completar la catálisis. Sin embargo, cuando una serpina es separada por una proteasa, rápidamente atraviesa una transición de S a R antes de que el intermediario acil-enzima sea hidrolizado.
Fuentes: es.wikipedia.org
Tesamorelina se resume aquí a partir de literatura pública: definición, contexto y los puntos que se repiten en la práctica. Información general, no consejo médico.
La investigación sobre Tesamorelina se apoya sobre todo en estudios de laboratorio y en modelos animales; los datos clínicos varían según la sustancia. Reflejamos el estado de la literatura.
Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Tesamorelina)
No todos los mecanismos están demostrados y un estudio aislado no es evidencia global. Esta página señala las preguntas abiertas en lugar de darlas por resueltas.%!(EXTRA string=Tesamorelina)